有尾噬菌体的受体结合蛋白

  有尾噬菌体在感染过程中通常利用尾部对宿主细胞进行吸附并将自身蛋白质与遗传物质注入细菌。噬菌体尾部末端的受体结合蛋白可以与宿主菌细胞表面蛋白质、多糖等特定配体相互作用，帮助噬菌体进行宿主识别、不可逆附着和基因组释放。不同噬菌体受体结合蛋白的作用对象差异较大，常见结构有细菌表面的外膜蛋白、脂多糖、磷壁酸、荚膜多糖，甚至有一些是细胞器如鞭毛或纤毛等也可以作为受体。根据形态结构的不同，受体结合蛋白主要可分为尾丝蛋白(tail fibers proteins, TFPs)和尾刺蛋白(tail-spike proteins, TSPs)两类。

  尾丝蛋白是一种细长的纤维状蛋白，一般不具有酶活性;尾刺蛋白长度较短但数量众多，通常对宿主菌表面的多糖等特定结构具有酶活性。除形态不同外，一些噬菌体尾丝末端具有额外的独立蛋白结构，包括粘附蛋白、组装蛋白等。粘附蛋白广泛存在于T偶数噬菌体尾丝中。目前对噬菌体尾丝结构数量研究还比较少且主要集中在末端结构部分，对于尾丝整体结构的解析与功能的确定还需要进一步的深入研究。

  尾刺蛋白的结构组成与尾丝蛋白相似，包含 C 末端配体结合区域与 N 末端连接结构域。与柔软的尾丝蛋白不同，尾刺蛋白的构象更为稳定，结构更加坚硬，在实验研究中更容易处理观察，因此对尾刺蛋白结构的解析相对更加完整清晰。尾刺蛋白的配体结合区域由两个及以上的结构域组成，其中至少包含一个具有不同酶活性的结构域，可与细菌表面对应结构相结合。与尾丝蛋白不同，不同噬菌体尾刺蛋白中所包含的具有相同底物酶活性的结构域相似度极高，配体结合区域成为尾刺蛋白中最保守的部分，也是在宿主识别中起关键作用的区域。尾刺蛋白通过 N 末端结构域与其余尾丝蛋白及尾板连接。

  除了尾丝蛋白与尾刺蛋白两种结构，少数噬菌体如乳球菌噬菌体 P936 等的蛋白质外壳上还存在一些碳水化合物结合模块(carbohydratebinding modules, CBMs)，包含颈部通道蛋白、主要尾蛋白及末端尾蛋白等。能够与细菌表面的胞外多糖等结构进行特异性结合，在一定程度上影响噬菌体宿主范围。

  https://kns.cnki.net/kcms/detail//11.2206.TS.20230217.1104.014.htm